Isoenzymes and enzyme isoforms

V organismu existují enzymy zvané izoenzymy, které katalyzují stejnou reakci, ale vzájemně se liší svými fyzikálně-chemickými vlastnostmi (odlišná afinita k substrátu, KM, citlivost k inhibitorům) a také výskytem v tkáních. Tyto geneticky podmíněné rozdíly (odlišný sled nukleotidů DNA) například dovolují jistou regulaci podmínek, za kterých bude daná reakce v různých tkáních probíhat.

náhled|Fosforylace glukózy Názorným příkladem jsou izoenzymy katalyzující přeměnu glukózy na glukóza-6- fosfát (fosforylace glukózy) – glukokináza (nacházející se v hepatocytech a β-buňkách pankreatu) a hexokináza (lokalizovaná v ostatních buňkách těla). Glukokináza vykazuje nižší afinitu ke svému substrátu – glukóze (to vyjadřuje tzv. KM, pro glukokinázu je přibližně 10 mmol/l). To znamená, že enzymem katalyzovaná reakce probíhá, pokud hladina glukózy v krvi dosáhne dostatečné výše (obvykle po jídle). Při normální glykémii (mezi jídly) je glukokináza málo aktivní. Játra tak nechávají dostatek glukózy pro ostatní tkáně, které obsahují hexokinázu s hodnotou KM kolem 0,1 mmol/l.

Kromě izoenzymů se v těle vyskytují i izoformy enzymů. Tyto mnohočetné formy enzymů pocházejí ze stejného genu (stejný sled nukleotidů DNA), ale liší se rozdílnými posttranslačními modifikacemi či alternativním splicingem (sestřihem). Výsledkem je, že tyto enzymy mohou katalyzovat i různé reakce.